Kolagen 2

Kolagen

Kolagen merupakan protein paling berlimpah dalam tubuh, yaitu menyusun hampir sepertiga total massa protein pada vertebrata (Lehninger, 1982). Bangsa vertebrata seperti mamalia, burung dan ikan, memiliki kolagen pada bagian kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan ikat. Sedangkan pada bangsa avertebrata, kolagen terdapat pada dinding sel (Ward, 1977). Saat ini telah ditemukan 27 tipe kolagen yang berbeda, yaitu:

a. Tipe I : Terdapat secara luas, terutama pada jaringan ikat seperti kulit, tulang, tendon

b. Tipe II : Hampir hanya terdapat pada jaringan tulang rawan

c. Tipe III : Tipe ini sangat tergantung pada usia. Pada kulit yang sangat muda jumlahnya bisa mencapai 50%, tapi dengan berjalannya waktu akan berkurang hingga 5-10%

d. Tipe lainnya: Terdapat dalam jumlah yang sangat kecil dan kebanyakan terdapat pada organ spesifik

(Schrieber, 2007).

Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda tergantung pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen. Asamasam aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit (Ward, 1977). Kolagen adalah suatu protein serat yang memiliki sub-unit helik yang mengalami superkoil atau super lilitan menjadi suatu helik rangkap tiga (tripel) yang lebih besar.

Organisasi superkoil ini mirip dengan konstruksi sebuah tali dan memberikan kekuatan yang sangat besar kepada konstruksi tersebut (Campbel, 2002).

Helik rangkap tiga merupakan tropokolagen yang mempunyai struktur batang dengan berat molekul kira-kira 300.000 panjang 300 nm dan tebal 1,5 nm. Tropokolagen terdiri dari tiga rantai polipeptida (rantai-α) yang sama panjang. Rantai-α dari kolagen tipe I umumnya terdiri dari dua rantai-α yang identik dan sebuah rantai-α yang sedikit berbeda (disebut struktur primer). Setiap rantai-α membentuk lilitan yang berputar ke kiri dengan tiga residu tiap putaran (disebut struktur sekunder). Ketiga rantai-α kemudian saling membelit satu sama lain ke arah kanan membentuk struktur yang kaku dan menyerupai tali (disebut struktur tersier) (Scrieber, 2007). Ketiga rantai-α tersebut dihubungkan dan distabilkan oleh ikatan-ikatan hydrogen sehingga terbentuk suatu geometri tripel helik yang ideal. Ikatan

hidrogen adalah ikatan yang terbentuk diantara asam amino glisin pada rantai-α pertama dengan prolin pada rantai-α kedua dan hidroksiprolin pada rantai-α ketiga. Ikatan ini merupakan ikatan antara gugus NH- dari glisin dengan CO- pada prolin dan hidroksiprolin (Miller, 1976). Tropokolagen helik ganda tiga yang saling berdekatan juga berikat silang kovalen (struktur kuartener).

Ikat silang kovalen tersebut merupakan ikat silang yang khas pada kolagen, yaitu terbentuk dari residu lisin pada rantai tropokolagen. Oleh karena itu, lilitan helik ganda tiga tropokolagen dan ikatan silangnya yang lekat menyebabkan protein ini tidak dapat meregang. Semakin bertambah usia, maka

semakin banyak ikatan silang kovalen yang terbentuk di antara unit-unit tropokolagen dan membuat fibril kolagen pada jaringan pengikat menjadi lebih kaku dan rapuh (Lehninger, 1982).

Tropokolagen akan terdenaturasi oleh pemanasan atau perlakuan dengan zat seperti asam, basa, urea, dan potassium permanganat (Fatimah, 1996). Kolagen kulit ikan lebih mudah hancur daripada kolagen kulit hewan, dimana kedua jenis kolagen ini akan hancur oleh proses pemanasan dan aktivitas enzim. Kolagen yang dipanaskan pada T ≥ 400C, menyebabkan tripel helik yang dipecah menjadi lebih panjang. Pemecahan struktur tersebut menjadi gulungan acak yang larut dalam air dan disebut sebagai gelatin (Ross-Murphy, 1991).