Bab. 7
Struktur Tiga Dimensi Protein
7,1
Struktur dan Fungsi Protein
Biologis
aktif protein adalah polimer yang terdiri dari asam amino yang dihubungkan oleh
ikatan kovalen peptida. Banyak konformasi yang berbeda (struktur tiga dimensi)
untuk sebuah molekul besar seperti protein. Dari jumlah tersebut banyak
struktur, memiliki satu atau beberapa aktivitas biologis; ini disebut
konformasi yang asli. Banyak protein tidak mengulangi struktur asli. Akibatnya,
protein ini sering digambarkan memiliki segmen besar dari "struktur
acak" (juga disebut sebagai kumparan acak). Struktur berulang yang sama
ditemukan dalam konformasi awal dari semua molekul protein tertentu, dan Struktur
berulang konformasi diperlukan untuk fungsi yang tepat. Karena protein yang
kompleks, mereka didefinisikan dalam empat tingkat struktur. Struktur
primer adalah urutan asam amino yang dihubungkan ikatan kovalen bersama-sama.
Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp- Peptidanya (ingat bahwa asam amino N-terminal terdaftar pertama)
memiliki struktur utama berbeda dari peptida Val-Nya-Asp-Gly-Leu-Arg-Thr,
meskipun keduanya memiliki jumlah dan jenis asam amino sama. Struktur primer adalah langkah satu dimensi pertama
dalam menentukan struktur tiga dimensi dari protein. beberapa ahli biokimiamenentukan struktur utama untuk mencakup semua interaksi kovalen, termasuk
ikatan disulfida yang dapat dibentuk oleh sistein, namun kita akan membahas
ikatan disulfida menjadi bagian dari struktur tersier, yang akan dipertimbangkan
kemudian. Aspek
kedua tiga dimensi dari rantai polipeptida tunggal, yang disebut struktur
sekunder dan tersier, bisa dipertimbangkan secara terpisah. Struktur Sekunder
adalah pengaturan dalam ruang dari atom dalam rantai induk peptida. Pengaturan α-heliks
dan β- lipit sheet dua jenis struktur sekunder yang berbeda. Struktur sekunder
memiliki interaksi ikatan hidrogen yang berulang-ulang antara amida N-H dan
gugus karbonil dari rantai induk peptida. Konformasi dari rantai samping dari asam
amino bukan bagian dari struktur sekunder. Dalam banyak protein, lipatan bagian
rantai dapat terjadi secara independen dari lipatan dari bagian lain. Demikian
bagian protein independen dilipat yang disebut sebagai domain atau struktur supersecondary.
Struktur
tersier mencakup pengaturan tiga dimensi dari semua atom dalam protein,
termasuk dalam rantai samping dan dalam setiap kelompok prostetik (kelompok
atom selain asam amino). Protein dapat terdiri dari beberapa rantai polipeptida
yang disebut subunit. Pengaturan subunit rantai polipeptida terhadap satu sama
lain adalah struktur kuartener. Interaksi antara subunit dimediasi oleh
interaksi nonkovalen, seperti hidrogen, atraksi elektrostatik, dan interaksi
hidrofobik.
7.2 Struktur Primer Protein
Urutan
asam amino (struktur primer) protein menentukan tiga dimensi yang struktur,
yang, pada gilirannya, menentukan sifat-sifatnya. Dalam setiap protein,
struktur tiga dimensi yang tepat diperlukan untuk fungsi yang benar.
Salah
satu demonstrasi yang paling mencolok dari pentingnya struktur utama ditemukan
dalam hemoglobin yang terkait dengan sickle
anemia. Dalam penyakit genetik, sel darah merah tidak dapat efesiensi mengikat
oksigen. Sel-sel darah merah juga mengasumsikan bentuk karakteristik sickle,
memberikan nama penyakitnya. Sel
Sickle cenderung menjadi
terjebak dalam pembuluh darah kecil, memotong sirkulasi dan sehingga
menyebabkan kerusakan organ. Konsekuensi-konsekuensi drastis berasal dari
perubahan dalam satu residu asam amino dalam urutan dari struktur primer.
Penelitian
yang sedang dilakukan cukup untuk menentukan dampak dari perubahan struktur
utama pada fungsi protein. Menggunakan teknik molekul-biologi, seperti
situs-directed mutagenesis, yang mungkin untuk mengganti residu asam amino pada
protein lain dengan residu asam amino tertentu. Penggantian itu maka dapat
ditentukan konformasi dari protein yang berubah, serta aktivitas biologisnya.
Hasil seperti substitusi asam amino berkisar dari efek yang diabaikan untuk
menyelesaikan hilangnya aktivitas, tergantung pada protein dan sifat residu yang
diubah.
Menentukan
urutan asam amino dalam protein adalah rutinitas, tetapi tidak mudah, operasi
dalam biokimia klasik. Pekerjaan ini terdiri dari beberapa langkah, yang harus
dilakukan dengan hati-hati untuk mendapatkan hasil yang akurat.
7.3 Struktur Sekunder
Protein
Struktur
sekunder protein adalah susunan ikatan hidrogen dari rantai induk protein,
rantai polipeptida. Di sini, sifat dari ikatan di rantai induk peptida
memainkan peran penting. Dalam setiap residu asam amino dua ikatan dengan
rotasi cukup bebas: (1) ikatan antara α-karbon dan nitrogen amino dari residu
itu dan (2) ikatan antara α-karbon dan karbon karboksil residu itu. Kombinasi
kelompok peptida planar dan dua ikatan bebas berputar memiliki implikasi penting
untuk konformasi tiga dimensi peptida dan protein. Sebuah rantai
induk peptida dapat divisualisasikan sebagai rangkaian permainan kartu,
masing-masing kartu mewakili kelompok peptida planar. Kartu terkait di sudut
yang berlawanan dengan arah memutar, mewakili ikatan yang tak ada kebebasan rotasi
yang cukup (Gambar 7.1). Rantai samping juga memainkan peran penting dalam
menentukan bentuk tiga dimensi protein, tetapi hanya dianggap rantai induk dalam
struktur sekunder. Sudut Ф (phi) dan ψ (psi), sering disebut Sudut Ramachandran (GN Ramachandran
seorang pencetus), digunakan untuk menunjuk masing-masing rotasi ikatan C-N dan
C-C. Konformasi dari rantai induk protein dapat digambarkan dengan menentukan nilai
dari Ф dan ψ untuk setiap residu (-180 ° sampai 180 °). Dua jenis struktur
sekunder yang sering terjadi dalam protein adalah pengulangan α-heliks dan β-pleated
sheet (Atau β-sheet) struktur terikat ikatan hidrogen. Sudut Ф dan ψ berulang menyebabkan asam
amino yang bersebelahan berada pada struktur sekunder biasa. α-heliks dan β-pleated
sheet mungkin tidak hanya struktur sekunder, tetapi mereka jauh lebih
berpengaruh pada yang lainnya.
Gambar. 7.1. Phi dan sudut psi dari rantai
imduk peptida. Definisi
dari sudut yang
menentukan konformasi dari rantai polipeptida. Kelompok-kelompok peptida kaku planar (disebut "Kartu bermain" dalam teks) yang dinaungi. Sudut rotasi di sekitar ikatan Cα-N disebut Ф (phi), dan sudut rotasi sekitar ikatan Cα-C yang dilambangkan ψ (psi). Kedua ikatan sekitar yang ada kebebasan rotasi.
menentukan konformasi dari rantai polipeptida. Kelompok-kelompok peptida kaku planar (disebut "Kartu bermain" dalam teks) yang dinaungi. Sudut rotasi di sekitar ikatan Cα-N disebut Ф (phi), dan sudut rotasi sekitar ikatan Cα-C yang dilambangkan ψ (psi). Kedua ikatan sekitar yang ada kebebasan rotasi.
Struktur
Periodik di rantai induk Protein
α-heliks
dan β-pleated sheet adalah struktur periodik; fitur mereka terulangi secara
berkala. α-heliks adalah menyerupai batangan dan melibatkan hanya satu rantai polipeptida.
Struktur β-pleated sheet dapat memberikan array dua dimensi dan dapat
melibatkan satu atau lebih rantai polipeptida.
α-heliks
distabilkan oleh ikatan hidrogen sejajar dengan sumbu heliks dalam
induk rantai polipeptida tunggal. Menghitung dari ujung N-terminal, gugus C-O dari setiap residu asam amino adalah terikat ikatan hidrogen pada gugus N-H asam amino jauh empat residu dari gugus itu dalam urutan ikatan kovalen. Konformasi heliks memungkinkan pengaturan linier dari atom yang terlibat dalam ikatan hidrogen, yang memberikan kekuatan ikatan maksimum dan
sehingga membuat konformasi heliks sangat stabil. Ada 3,6 residu untuk setiap pergantian helix, dan nada/ pitch helix (jarak linier antara titik yang sesuai pada bergantian berurutan) adalah 5,7 Å (Gambar 7.2).
induk rantai polipeptida tunggal. Menghitung dari ujung N-terminal, gugus C-O dari setiap residu asam amino adalah terikat ikatan hidrogen pada gugus N-H asam amino jauh empat residu dari gugus itu dalam urutan ikatan kovalen. Konformasi heliks memungkinkan pengaturan linier dari atom yang terlibat dalam ikatan hidrogen, yang memberikan kekuatan ikatan maksimum dan
sehingga membuat konformasi heliks sangat stabil. Ada 3,6 residu untuk setiap pergantian helix, dan nada/ pitch helix (jarak linier antara titik yang sesuai pada bergantian berurutan) adalah 5,7 Å (Gambar 7.2).
Gambar. 7.2 α-heliks. (a) Dari kiri ke
kanan, Model bola-dan-tongkat dari
α-heliks, menunjukkan terminologi; model bola-dan-tongkat dengan peptida planar
kelompok berbayang; dihasilkan
komputer model ruang-terisi α-heliks; garis besar dari α-heliks. (b) Model
protein hemoglobin, menunjukkan daerah heliks.
Satuan
unit angstrom, 1 Å =10-8 cm = 10-10 m, cocok bagi jarak interatomik
dalam molekul, tetapi itu bukan satuan unit System
International (SI). Nanometer (1 nm = 10-9 m) Dan picometers (1
pm = 10–12 m), satuan SI digunakan untuk jarak
interatomik. Dalam satuan SI, pitch α-heliks adalah 0,54 nm atau 540 pm. Gambar
4.3 menunjukkan struktur dari dua protein dengan konten α-heliks tingkat
tinggi.
Gambar. 7.3. Struktur tiga dimensi dari dua protein dengan sejumlah besar α-heliks dalam struktur
mereka. α-heliks diwakili oleh lingkaran teratur bagian dari diagram pita.
Myohemerythrin merupakan protein pembawa oksigen dalam invertebrata.
Protein
memiliki berbagai jumlah struktur α-heliks, bervariasi dari beberapa
persen menjadi hampir 100%. Beberapa faktor dapat mengganggu α-heliks. Asam amino
prolin menciptakan sebuah tikungan pada rantai induk tersebut karena struktur siklik. Tidak bisa
cocok dengan α-heliks karena (1) rotasi di sekitar ikatan antara gugus nitrogen
α-heliks dan α-karbon sangat terbatas, dan (2) prolin tidak bisa berpartisipasi dalam ikatan hidrogen antar rantai. Faktor lokal lain yang melibatkan rantai samping termasuk karena tolakan elektrostatik yang kuat dari kedekatan beberapa gugus bermuatan yang sama, seperti gugus bermuatan positif lisin dan residu arginin atau kelompok glutamat bermuatan negatif dan residu aspartat. Kemungkinan lain adalah berkerumun (tolakan sterik) yang disebabkan oleh kedekatan beberapa rantai samping yang besar. Dalam konformasi α-heliks, semua rantai samping berada di luar helix, ada cukup ruang bagi mereka dalam interior. α-karbon di luar heliks, dan kerumunan dapat terjadi jika terikat pada dua atom selain hidrogen, seperti halnya dengan valin, isoleusin, dan treonin.
persen menjadi hampir 100%. Beberapa faktor dapat mengganggu α-heliks. Asam amino
prolin menciptakan sebuah tikungan pada rantai induk tersebut karena struktur siklik. Tidak bisa
cocok dengan α-heliks karena (1) rotasi di sekitar ikatan antara gugus nitrogen
α-heliks dan α-karbon sangat terbatas, dan (2) prolin tidak bisa berpartisipasi dalam ikatan hidrogen antar rantai. Faktor lokal lain yang melibatkan rantai samping termasuk karena tolakan elektrostatik yang kuat dari kedekatan beberapa gugus bermuatan yang sama, seperti gugus bermuatan positif lisin dan residu arginin atau kelompok glutamat bermuatan negatif dan residu aspartat. Kemungkinan lain adalah berkerumun (tolakan sterik) yang disebabkan oleh kedekatan beberapa rantai samping yang besar. Dalam konformasi α-heliks, semua rantai samping berada di luar helix, ada cukup ruang bagi mereka dalam interior. α-karbon di luar heliks, dan kerumunan dapat terjadi jika terikat pada dua atom selain hidrogen, seperti halnya dengan valin, isoleusin, dan treonin.
Susunan
atom dalam konformasi β-pleated sheet bahwa berbeda nyata dari α-heliks.
Rantai induk peptida dalam β-pleated
sheet hampir sepenuhnya panjang. Ikatan hidrogen
dapat terbentuk antara bagian yang berbeda dari satu rantai yang dua kali lipat
pengulangan dari awal (ikatan antar rantai) atau antara yang rantai berbeda (ikatan
merantaikan). Jika rantai peptida berjalan dalam arah yang sama (yaitu, jika
mereka semua selaras dalam hal N-terminal dan C-terminal ujungnya mereka), terbentuk pleated sheet paralel.
Ketika rantai berbalik berjalan di arah yang berlawanan, β-pleated sheet antiparalel
terbentuk (Gambar 7.7). Ikatan hidrogen antara rantai peptida dalam β-pleated sheet menimbulkan
sebuah bentuk struktur zigzag berulang, maka, nama " pleated sheet "
(Gambar 7.5). Perhatikan bahwa Ikatan hidrogen tersebut tegak lurus terhadap
arah rantai protein, tidak sejajar dengan seperti dalam α-heliks.
Gambar 7.7 ikatan Hidrogen di β-pleated sheet. Diagram Bola-dan-tongkat yang menunjukkan pengaturan
ikatan hidrogen dalam (a) paralel dan (b)
antiparalel β-pleated sheet.
Gambar. 7.5 Bentuk tiga dimensi dari
pengaturan β-pleated sheet antiparalel. Itu rantai tidak melipat kembali satu sama lain
tetapi berada dalam konformasi diperpanjang sepenuhnya.
Penyimpangan
dalam Struktur Reguler
Struktur
heliks lain ditemukan dalam protein. Struktur heliks lain ini sering ditemukan
pada bentangan lebih pendek dari dengan α-heliks, dan mereka kadang pemutusan alami
biasa dari α-heliks. Yang paling umum adalah helix 310, yang memiliki tiga
residu per pengulangan dan 10 atom di cincin yang dibentuk dengan membuat
ikatan hidrogen. Heliks umum lain ditetapkan 27 sampai 7,716, mengikuti tatanama
yang sama seperti heliks 310.
Sebuah
β-bulges/tonjolan adalah ketidakteraturan nonrepetitive yang umum ditemukan di
β-sheets antiparalel. Hal ini terjadi antara dua struktur β- ikatan hidrogen yang
normal dan melibatkan dua residu pada satu untai dan satu di sisi yang lain.
Gambar 7.6 menunjukkan β-bulges khas. Protein folding mensyaratkan bahwa rantai
induk peptida dan struktur sekunder
dapat mengubah arah. Seringkali gilirannya terbalik menandakan transisi antara satu struktur sekunder dan struktur lainnya. Untuk alasan sterik (spasial), glisin sering dijumpai pada keadaan terbalik, di mana rantai polipeptida berubah arah; hidrogen tunggal dari rantai samping mencegah berkerumun. Karena struktur siklik dari prolin memiliki geometri untuk berbelok terbalik, asam amino ini juga sering ditemui dalam keadaan seperti bergantian (Gambar 7.7c).
dapat mengubah arah. Seringkali gilirannya terbalik menandakan transisi antara satu struktur sekunder dan struktur lainnya. Untuk alasan sterik (spasial), glisin sering dijumpai pada keadaan terbalik, di mana rantai polipeptida berubah arah; hidrogen tunggal dari rantai samping mencegah berkerumun. Karena struktur siklik dari prolin memiliki geometri untuk berbelok terbalik, asam amino ini juga sering ditemui dalam keadaan seperti bergantian (Gambar 7.7c).
Gambar. 7.6. β-bulges. Tiga model Bola-dan-tongkat berbeda struktur β-bulges.
Ikatan hidrogen akan ditampilkan sebagai titik-titik merah.
Gambar. 7.7. Struktur ternyata terbalik. Tanda panah menunjukkan arah dari rantai polipeptida. (a) tipe I gilirannya terbalik. Dalam
residu 3, rantai samping (emas) terletak
di luar lingkaran, dan
setiap asam amino dapat
menempati posisi ini. (b) tipe II gilirannya terbalik.
Rantai samping residu 3 telah diputar 180° dari
posisi dalam tipe I terbalik dan sekarang di dalam
loop.
Hanya sisi hidrogen rantai
glisin dapat masuk ke dalam ruang yang tersedia, sehingga residu ketiga glisin harus
dalam gilirannya terbalik tipe II.
(c) cincin beranggota lima dari prolin memiliki
geometri untuk giliran sebaliknya; residu ini
biasanya terjadi sebagai residu kedua giliran
terbalik. Pergantian ditampilkan di sini adalah tipe II, dengan glisin sebagai
residu ketiga.
Struktur
Supersecondary dan Domain
α-helix,
β-pleated sheet,
dan struktur sekunder lainnya digabungkan dalam banyak hal sebagai rantai
polipeptida melipat kembali pada dirinya sendiri dalam protein. Hal itu merupakan
kombinasi dari- dan β-sheet memproduksi berbagai jenis struktur supersecondary pada
protein. Fitur yang paling umum dari jenis ini adalah unit βαβ, dalam dua
untaian sejajar β-sheet dihubungkan
oleh hamparan α-helix (Gambar 7.8a). Sebuah unit α α (helix-turn-helix) terdiri
dari dua antiparalel α-heliks (Gambar 7.8b). Dalam pengaturan tersebut, kontak
energetik ada antara rantai samping di dua ruas heliks. Dalam β-meander, sebuah antiparalel sheet/sheet/lembaranan dibentuk oleh
serangkaian putaran terbalik ketat yang menghubungkan bentangan dari rantai polipeptida
(Gambar 7.8c). Jenis lain dari sheet/lembaran antiparalel terbentuk ketika
rantai polipeptida ganda kembali pada keadaan semula dalam pola yang dikenal
sebagai kunci Yunani, (nama untuk desain dekoratif yang ditemukan pada tembikar
dari klasik periode) (Gambar 7.8e). Motif adalah struktur supersecondary
berulang. Beberapa dari motif yang lebih kecil yang umum ditunjukkan pada
Gambar 7.9. Motif lebih kecil ini sering dapat diulang dan disusun dalam motif
besar. Urutan protein yang memungkinkan untuk β-meander atau kunci Yunani sering bisa ditemukan tersusun menjadi β-barrel dalam struktur protein tersier (Gambar 7.10). Motif yang
penting dan memberitahu kita banyak tentang lipatan protein. Namun, motif tidak
mengizinkan kita untuk memprediksi apa-apa tentang fungsi biologis protein
karena mereka ditemukan dalam protein dan enzim dengan fungsi yang sangat
berbeda.
Banyak
protein yang memiliki tipe yang fungsi sama memiliki urutan protein yang sama; akibatnya,
domain dengan konformasi yang sama terkait dengan fungsi tertentu. Banyak jenis
domain telah diidentifikasi, termasuk tiga jenis domain dimana protein mengikat
DNA. Selain itu, urutan polipeptida pendek dalam protein mengarahkan modifikasi posting translasi
dan lokalisasi subselular. Sebagai
contoh, beberapa urutan berperan dalam pembentukan glikoprotein (yang mengandung
gula selain ke rantai polipeptida). Urutan tertentu lain menunjukkan bahwa protein
terikat pada membran atau dikeluarkan dari sel. Masih urutan lain yang spesifik
menandai protein untuk fosforilasi oleh enzim tertentu.
Gambar. 7.8
Diagram Skema struktur supersecondary.
Panah menunjukkan arah dari rantai polipeptida. (a) Sebuah
unit βαβ, (b) unit αα, (c) β-meander dan (d) kunci Yunani.
(e) Motif kunci Yunani dalam struktur protein menyerupai pola geometris vas kuno
Yunani ini,
sehingga menimbulkan nama.
Gambar. 7.9. Motif dan modul. Motif yang
berulang struktur supersecondary,
kadang-kadang disebut modul. Semua ini memiliki struktur sekunder tertentu yang diulang
dalam protein. (Dikutip dari “Protein Modules,” Trends in
Biochemical Sciences, Vol. 16, pp. 13–17, Copyright © 1991.)
GAMBAR 7.10 Beberapa
pengaturan β-barel. (a) Serangkaian terkait β-meanders.
Susunan ini terjadi pada protein rubredoxin dari Clostridium pasteurianum. (b) pola kunci Yunani
terjadi pada prealbumin manusia. (c) β-barel melibatkan unit
βαβ bolak-balik. Susunan ini terjadi
pada fosfat triose isomerase dari otot ayam. (d) atas dan sisi dilihat dari susunan rantai
induk polipeptida di fosfat triose isomerase. Perhatikan bahwa bagian α-heliks berada di luar yang sebenarnya β-barel.
Kolagen Double Helix
Kolagen,
komponen dari tulang dan jaringan ikat, adalah protein yang paling melimpah dalam
vertebrata. Hal
ini merupakan serat yang tidak larut dalam air.
Sebuah serat kolagen terdiri dari tiga rantai polipeptida yang saling melilit,
atau triple helix. Masing-masing memiliki tiga rantai, dalam batasan, urutan
berulang dari tiga residu asam amino, X-Pro-Gly atau X-HYP-Gly, di mana HYP
singkatan hidroksiprolin, dan setiap asam amino dapat menempati posisi awal,
yang ditunjuk oleh X.
Prolin
dan hidroksiprolin dapat mencapai 30% dari residu dalam kolagen. Hidroksiprolin
terbentuk dari prolin oleh hidroksilasi tertentu enzim setelah asam amino yang
dihubungkan bersama. Hidroksilasi juga terjadi pada kolagen. Dalam sekuens asam
amino dari kolagen, setiap posisi ketiga harus ditempati oleh glisin. triple
helix diatur sehingga setiap residu ketiga rantai masing-masing di dalam helix.
Hanya glisin yang cukup kecil untuk masuk ke dalam ruang yang tersedia (Gambar 7.11).
GAMBAR 7.11 Sebuah
triple helix. Poli (Gly-Pro-Pro)
adalah kolagen seperti tangan kanan
triple helix terdiri dari tiga rantai kidal heliks. (Dikutip dari M. H. Miller and H. A. Scheraga, 1976, Calculation of the structures of collagen models. Role of interchain interactions in determining the triplehelical coiled-coil conformations. I. Poly(glycyl-prolyl-prolyl). Journal of Polymer Science Symposium 57:171–200. © 1976 John Wiley & Sons, Inc)
triple helix terdiri dari tiga rantai kidal heliks. (Dikutip dari M. H. Miller and H. A. Scheraga, 1976, Calculation of the structures of collagen models. Role of interchain interactions in determining the triplehelical coiled-coil conformations. I. Poly(glycyl-prolyl-prolyl). Journal of Polymer Science Symposium 57:171–200. © 1976 John Wiley & Sons, Inc)
Tiga
rantai kolagen individu itu sendiri heliks yang berbeda dari α-heliks. Mereka
memutar sekitar satu sama lain dalam susunan superheliks untuk membentuk batang
kaku. Tiga Molekul heliks disebut tropocollagen, tropocollagen panjang adalah
300 nm (3000 Å) dan diameter 1,5 nm (15 Å). Tiga aliran yang dibentuk bersama
oleh ikatan hidrogen yang melibatkan residu hidroksiprolin dan hidroksilisin.
Berat molekul dari array triple-stranded adalah sekitar 300.000; masing-masing
untai mengandung sekitar 800 residu asam amino. Kolagen adalah dihubungkan oleh
intramolecular dan intermolecular ikatan kovalen yang dibentuk oleh reaksi dari
residu lisin dan histidin. Jumlah silang di jaringan meningkat sesuai dengan peningkatan
usia. Itu sebabnya daging dari hewan yang lebih tua lebih keras daripada daging
dari hewan yang lebih muda.
Kolagen
di mana prolin tidak terhidroksilasi untuk hidroksiprolin pada enzim yang penghihroksilasi
prolin dan dengan demikian mempertahankan kondisi normal kolagen membutuhkan
asam askorbat (vitamin C) untuk tetap aktif. Sariawan perut/usus disebabkan
oleh kekurangan vitamin C.
Dua Jenis konformasi Protein:
berserat dan globular
Ini
adalah sulit untuk menarik pemisahan yang jelas antara struktur sekunder dan
tersier. Sifat dari rantai samping dalam protein (bagian dari struktur tersier)
dapat berpengaruh pada lipatan dari rantai induk (struktur sekunder). Membandingkan kolagen
dengan sutra dan serat wol dapat mencerahkan. Serat sutra sebagian besar
terdiri dari serat protein, yang seperti kolagen, memiliki struktur berserat, tetapi
yang, tidak seperti kolagen, sebagian besar terdiri dari β-sheets. Serat wol sebagian
besar terdiri dari protein keratin, yang sebagian besar merupakan-heliks. Asam-asam
amino kolagen, serat, dan keratin mereka akan mengadopsi konformasi berbeda, tetapi semua adalah
protein berserat (Gambar 7.12a).
Skema diagram dari bagian berserat
sebuah protein dan protein globular.
Gambar. 7.12 Perbandingan bentuk protein berserat dan protein
bulat.
Dalam
protein lain, rantai induk lipatan kembali pada bentuk awalnya untuk
menghasilkan bentuk lebih atau kurang bulat. Ini disebut protein globular
(Gambar 7.12b), dan kami sejauh biasa kurang stabil daripada kolagen normal.
Gejala penyakit kudis, seperti gusi berdarah dan perubahan warna kulit, adalah
hasil dari kolagen yang rapuh. banyak contoh akan dilihat dari mereka. Bagian heliks
dan lipit-sheet/lembaran mereka bisa diatur sehingga membawa ujung urutan dekat
satu sama lain dalam tiga dimensi. Protein globular, tidak seperti protein
berserat, larut dalam air dan memiliki struktur kompak, struktur mereka tersier
dan kuartener dapat cukup kompleks.
7.7 Struktur Tersier Protein
Struktur
tersier protein adalah susunan tiga dimensi dari semua atom dalam molekul. Konformasi
dari rantai samping dan posisi dari semua grup prostetik adalah bagian dari
struktur tersier, seperti susunan bagian α-heliks dan β-lipit-sheet/lembaran
berhubungan satu dengan lain. Pada protein berserat, bentuk keseluruhan yang
merupakan bentuk batang panjang, struktur sekunder juga menyediakan banyak
informasi tentang struktur tersier. Rantai induk heliks protein tidak melipat
kembali pada dirinya sendiri, dan aspek penting hanya dari struktur tersier
yang tidak spesifik dari struktur sekunder adalah susunan atom-atom rantai
samping.
Untuk
protein globular, informasi jauh lebih dibutuhkan. Hal ini diperlukan untuk
menentukan cara di mana bagian heliks dan lipit-sheet/lembaran lipat kembali
satu sama lain, selain posisi sisi-rantai atom dan setiap kelompok prostetik.
Interaksi antara rantai samping memainkan peran penting dalam pelipatan
protein. Pola lipat sering membawa residu yang dipisahkan dalam urutan asam
amino ke dalam jarak di "acak" atau tersier Pada kenyataannya
"koil acak.", kekuatan yang menstabilkan protein masing-masing untuk
konformasi.
Referensi/diambil dari :
Mary K. Campbell dan Shawn O. Farrell,(2009),BIOCHEMISTRY 6th EDITION, Thomson Brooks/Cole, a part of The Thomson Corporation.
No comments:
Post a Comment