BIOKIMIA 5 (ENZIM 1) STKIP MUHAMMAIYAH SORONG

Enzim: Konsep Dasar dan Kinetika

Enzim, yang merupakan katalis sistem biologi, adalah perangkat molekul yang luar biasa yang menentukan pola transformasi kimia. Mereka juga memediasi transformasi dari satu bentuk energi ke bentuk yang lain. Karakteristik paling mencolok dari enzim adalah daya katalitik dan spesifisitas. Katalisis terjadi pada situs tertentu pada enzim yang disebut situs aktif. Hampir semua enzim yang dikenal adalah protein. Namun, protein bukan merupakan satu-satunya yang mutlak pada katalisis, penemuan molekul RNA katalitik aktif memberikan bukti kuat bahwa RNA adalah biokatalis awal.

Protein sebagai kelas makromolekul merupakan katalis yang sangat efektif untuk keragaman yang besar besar dari reaksi kimia karena kapasitas mereka untuk secara khusus mengikat rentang yang sangat luas dari molekul. Dengan memanfaatkan repertoar yang penuh gaya antarmolekul, enzim membawa substrat bersama-sama dalam orientasi yang optimal, pendahuluan untuk membentuk dan memutuskan ikatan kimia. Mereka mengkatalisis reaksi dengan menstabilkan keadaan transisi, energi-tertinggi spesies dalam jalur reaksi. Dengan selektif menstabilkan keadaan transisi, enzim menentukan salah satu dari beberapa reaksi kimia potensial sebenarnya terjadi.

Aktivitas enzim yang mengakibatkan/membuat cahaya pada ubur-ubur bercahaya pada gambar di sebelah kiri. Enzim aequorin mengkatalisis oksidasi senyawa dengan oksigen sesudah kalsium untuk melepaskan CO₂ dan cahaya. [Fred Bavendam/Peter Arnold.]

1. Enzim Katalis Kuat dan Sangat Spesifik

Enzim mempercepat reaksi oleh faktor sebanyak satu juta atau lebih (Tabel 8.1). Memang, sebagian besar reaksi dalam biologi sistem tidak terjadi pada tingkat jelas dalam ketiadaan enzim. Bahkan reaksi yang sederhana seperti hidrasi karbon dioksida dikatalisis oleh enzim yaitu, karbonat anhidrase (Bagian 9.2). Transfer CO₂ dari jaringan ke dalam darah dan kemudian ke rongga udara akan kurang lengkap tanpa adanya enzim ini. Bahkan, selama ini dikenal karbonat anhidrase adalah salah satu enzim tercepat. Setiap molekul enzim bisa 106 molekul CO₂ hidrat per detik.

Reaksi yang dikatalisis adalah 107 kali lebih cepat dari salah satu reaksi tanpa katalis. Enzim sangat spesifik baik dalam reaksi yang mereka mengkatalisasi dan dalam pilihan reaktannya, yang disebut substrat. Enzim biasanya mengkatalisis reaksi kimia tunggal atau satu set erat reaksi terkait. Reaksi samping yang mengarah pada pembentukan reaksi yang membentuk pemborosan oleh-produk yang langka di dikatalisis enzim-reaksi, berbeda dengan yang tanpa katalis.

Mari kita mempertimbangkan enzim proteolitik sebagai contoh. In vivo, enzim ini mengkatalisis proteolisis, hidrolisis dari ikatan peptida.

Kebanyakan enzim proteolitik juga mengkatalisis reaksi yang berbeda tetapi terkait secara in vitro yaitu hidrolisis dari ikatan ester.Reaksi ini lebih mudah dimonitor daripada yang proteolisis dan berguna dalam penyelidikan eksperimental ini enzim.

Enzim proteolitik berbeda dalam derajat spesifisitas substratnya. Subtilisin, yang ditemukan pada bakteri tertentu, cukup tidak membeda-bedakan: ia akan membelah setiap ikatan peptida dan sebagian rantai samping yang berdekatan. Tripsin yang merupakan enzim pencernaan, ini cukup spesifik dan mengkatalisis pemecahan ikatan peptida hanya pada sisi karboksil dari residu lisin dan arginin (Gambar 8.1a). Trombin yang merupakan suatu enzim yang berpartisipasi dalam pembekuan darah, bahkan lebih spesifik dari tripsin. Ini mengkatalisis hidrolisis ikatan Arg-Gly di urutan peptida tertentu saja (Gambar 8.1B). DNA polimerase I yang merupan enzim penyebab-template, juga merupakan katalis yang sangat spesifik. Ia menambahkan nukleotida untuk sebuah untai DNA yang sedang disintesis, dalam urutan yang ditentukan oleh urutan nukleotida dalam untai DNA lain yang berfungsi sebagai template. DNA polimerase I sangat tepat dalam melaksanakan petunjuk yang diberikan oleh template. Ini memasukkan nukleotida yang salah ke dalam untai DNA baru kurang dari satu per satu juta kali. Kekhususan dari enzim adalah karena interaksi yang tepat dari substrat dengan enzim. Presisi ini adalah hasil dari struktur tiga dimensi rumit dari enzim protein.

1.1. Banyak Enzim Perlu kofaktor untuk Aktivitas

Aktivitas katalitik enzim banyak tergantung pada keberadaan molekul kecil disebut kofaktor, meskipun peran yang tepat bervariasi dengan kofaktor dan enzim. Seperti enzim tanpa kofaktor adalah disebut sebagai suatu apoenzyme; enzim, lengkap katalis aktif disebut holoenzyme suatu. Kofaktor dapat dibagi menjadi dua kelompok:

Apoenzyme + cofactor = holoenzyme

Kofaktor dapat dibagi lagi menjadi dua bagian yakni logam dan molekul organik kecil. Enzim karbonat anhidrase, misalnya, membutuhkan Zn^2​​+ untuk aktivitasnya). Glikogen fosforilase  yang memobilisasi glikogen untuk energi, membutuhkan molekul fosfat organik kecil piridoksal (PLP).

Kofaktor yang molekul organik kecil yang disebut koenzim. Seringkali berasal dari vitamin, koenzim dapat terikat enzim secara erat atau longgar. Jika terikat erat, mereka disebut kelompok prostetik. Longgar terkait koenzim lebih seperti cosubstrat karena mereka mengikat dan dilepaskan dari enzim hanya sebagai substrat dan produk. Penggunaan koenzim yang sama oleh berbagai enzim dan sumber vitamin set koenzim terpisah dari substrat normal, namun. Enzim yang menggunakan koenzim yang sama biasanya merupakan mekanis yang serupa.   

1.2. Enzim mampu transform energi dari satu bentuk ke bentuk lain

Dalam banyak reaksi biokimia, energi dari reaktan diubah dengan efisiensi tinggi menjadi sebuah bentuk yang berbeda. Misalnya, dalam fotosintesis, energi cahaya diubah menjadi energi ikatan kimia melalui gradien ion. Dalam mitokondria, energi bebas yang terkandung dalam molekul kecil yang berasal dari makanan diubah terlebih dahulu ke dalam energi bebas dari gradien ion dan kemudian ke bentuk yang berbeda, energi bebas dari Enzim adenosin trifosfat. kemudian dapat menggunakan energi ikatan kimia ATP dengan banyak cara. Enzim myosin mengubah energi ATP ke energy mekanik otot. Pompa dalam membran sel dan organel, yang dapat dianggap sebagai enzim yang bergerak melakukan perubahan cenderung berbentuk substrat daripada kimiawi, membuat gradien kimia dan listrik dengan menggunakan energi ATP untuk mengangkut molekul dan ion (Gambar. 2). Mekanisme molekuler dari energi-pentransduksi enzim yang terurai.

1.3. Enzim menklasifikasi  pada Dasar Jenis Reaksi katalisis.

Banyak enzim memiliki nama umum yang memberikan informasi sedikit tentang reaksi yang mereka mengkatalisasi. Sebagai contoh, sebuah enzim proteolitik disekresikan oleh pankreas disebut tripsin. Kebanyakan enzim lain yang dinamakan substrat mereka dan untuk reaksi yang mereka mengkatalisasi, dengan "ase" akhiran ditambahkan. Jadi, ATPase adalah enzim yang memecah ATP, sedangkan ATP sintase adalah enzim yang mensintesis ATP.

Untuk membawa konsistensi beberapa klasifikasi enzim, pada tahun 1964 International Union of Biochemistry didirikan sebuah Komisi Enzim untuk mengembangkan tata-nama untuk enzim. Reaksi dibagi ke dalam enam kelompok besar bernomor 1 sampai 6 (Tabel 8.3). Kelompok-kelompok ini dibagi dan kemudian dibagi lagi, sehingga angka empat digit didahului oleh surat Komisi Eropa untuk Komisi Enzim justru bisa mengidentifikasi semua enzim.

Pertimbangkan sebagai contoh nukleosida monofosfat (NMP) kinase, 

Transfer NMP kinase kelompok fosforil dari ATP untuk NMP ke nukleosida difosfat membentuk (NDP) dan ADP. Akibatnya, itu adalah transferase, atau anggota kelompok 2. Banyak kelompok di samping kelompok fosforil, seperti gula dan karbon unit, dapat ditransfer. Berbagai fungsional kelompok dapat menerima kelompok fosforil. Jika fosfat adalah akseptor, yang transferase ditunjuk 2.7.4. Final menunjuk sejumlah akseptor lebih tepat. Dalam kaitan dengan NMP kinase, nukleosida monofosfat adalah akseptor, dan penunjukan enzim adalah EC 2.7.4.4. Meskipun nama-nama yang umum digunakan secara rutin, jumlah klasifikasi digunakan ketika identitas tepat dari enzim mungkin merupakan suatu ambigu.

 

Gambar. 1. Enzim khusus. (A) Trypsin memotong pada sisi karboksil residu arginin dan lisin, sedangkan (B) trombin memotong ikatan Arg-Gly dalam urutan tertentu secara khusus.

Tabel. 2. Kofaktor enzim

KOFAKTOR	ENZIM	KOFAKTOR	ENZIM
KOENZIM		LOGAM
Thiamine pyrophosphate	Pyruvate dehydrogenase	Zn2+	Carbonic anhydrase
Flavin adenine nucleotide	Monoamine oxidase	Zn2+	Carboxypeptidase
Nicotinamide adenine dinucleotide	Lactate dehydrogenase	Mg2+	EcoRV
Pyridoxal phosphate	Glycogen phosphorylase	Mg2+	Hexokinase
Coenzyme A (CoA)	Acetyl CoA carboxylase	Ni2+	Urease
Biotin	Pyruvate carboxylase	Mo	Nitrate reductase
5 -Deoxyadenosyl cobalamin	Methylmalonyl mutase	Se	Glutathione peroxidase
Tetrahydrofolate	Thymidylate synthase	Mn2+	Superoxide dismutase
		K+	Propionyl CoA carboxylase

Gambar 2. Energi Transformasi enzim. Ca²⁺ ATPase menggunakan energi dari hidrolisis ATP untuk mengangkut Ca²⁺ di membran, menghasilkan gradien Ca²⁺.

KELAS	JENIS REAKSI	CONTOH
1. Oxidoreductases	Oksidasi-reduksi	Lactate dehydrogenase
2. Transferases	Transfer group	Nucleoside monophosphate kinase (NMP kinase)
3. Hydrolases	Reaksi hidrolisis (transfer gugus fungsional ke air)	Chymotrypsin
4. Lyases	Adisi atau pelepasan gugus menjadi ikatan rangkap.	Fumarase
5. Isomerases	Isomerisasi (intramolecular group transfer)	Triose phosphate isomerase
6. Ligases	Pembentukan ligan dua subtract pada ekspansi hidrolisis ATP	Aminoacyl-tRNA synthetase

REFERENSI:

Jeramy M. Berg., John L. Tymoczko dan Lubert styer “Biochemistry fifth edition” W.H. Freeman and Company.