BIOKIMIA PANGAN 7 (STKIP Muhammadiyah Sorong 2012)

BAB. 6. ASAM AMINO DAN PEPTIDA

6.1 Asam Amino dalam ruang tiga dimensi

Di antara semua asam amino mungkin, hanya 20 yang biasanya ditemukan dalam protein. Struktur umum asam amino mencakup gugus amino dan gugus karboksil, baik yang terikat pada karbon-(yang sebelah gugus karboksil). Karbon-α juga terikat hidrogen dan gugus rantai sisi, yang dilambangkan oleh huruf R. Kelompok R menentukan identitas khususnya asam amino (Gambar .3.1). Rumus dua dimensi yang ditampilkan di sini hanya sebagi penyampaian struktur umum dari asam amino karena salah satu sifat yang paling penting dari senyawa ini adalah bentuk tiga dimensi mereka, atau stereokimia.

Setiap objek memiliki bayangan cermin. Banyak pasangan benda yang merupakan pencerminan yang dapat ditumpangkan pada satu sama lain. Dalam kasus lain, gambar cermin objek tidak dapat ditumpangkan satu sama lain tetapi terkait satu sama lain sebagai tangan kanan ke bentuk berikutnya. Seperti gambar cermin nonsuperimposable yang disebut kiral (dari Cheir Yunani, "tangan"); biomolekul penting memiliki banyak kiral. Sebuah pusat kiral yang sering dihadapi dalam biomolekul adalah atom karbon dengan mengikat empat gugus berbeda (Gambar 6.1). Seperti pusat yang terjadi pada semua asam amino kecuali glisin. Glycine memiliki dua atom hidrogen terikat pada karbon; dengan kata lain, rantai samping (kelompok R) glisin adalah hidrogen. Glycine tidak kiral (Atau, sebaliknya, adalah akiral) karena model simetri ini. Dalam semua asam amino lain yang umum terjadi adalah kiral, karbon-α memiliki empat kelompok terikat yang berbeda, sehingga menimbulkan dua nonsuperimposable bentuk gambar cermin. Gambar 6.2 menunjukkan gambar perspektif dari dua kemungkinan, atau stereoisomer untuk alanin, di mana kelompok-R adalah CH₃.  Garis putus-putus merupakan ikatan yang diarahkan
menjauh dari pengamat, dan garis tebal merupakan ikatan yang diarahkan keluar dari bidang kertas ke arah pengamat.

Gambar. 6.1 Rumus umum asam amino, yang menunjukkan bentuk ionik yang mendominasi pada pH 7.

Dua kemungkinan stereoisomer dari senyawa kiral lain, L-dan D-gliseraldehida, ditampilkan sebagai perbandingan dengan bentuk alanin yang sesuai. Kedua bentuk gliseraldehida merupakan dasar dari klasifikasi asam amino menjadi bentuk L dan D. Terminologi yang berasal dari Latin; laevus dan dexter, masing-masing yang berarti "kiri" dan "benar,", yang berasal dari kemampuan senyawa optis aktif untuk memutar cahaya terpolarisasi ke kiri atau kanan. Dua stereoisomer itu dari setiap asam amino yang ditunjuk sebagai asam amino L- dan D- pada dasar kesamaan mereka dengan standar gliseraldehida. Ketika ditarik dalam orientasi tertentu, bentuk L gliseraldehida memiliki gugus hidroksil pada sisi kiri molekul, dan bentuk D di sisi kanan, seperti yang ditunjukkan dalam perspektif pada Gambar 6.2 (proyeksi Fischer). Untuk menentukan penunjukan L atau D untuk asam amino, digambar seperti pada gambar. Posisi gugus amino di sisi kiri atau kanan dari karbon-α menentukan penunjukan L atau D. Asam-asam amino yang terjadi pada protein adalah semua bentuk L. Walaupun asam amino bentuk D terjadi di alam, paling sering terdapat di dinding sel bakteri dan di beberapa antibiotik, mereka tidak ditemukan dalam protein.

Gambar. 6.2 Stereokimia dari alanin dan glisin. Asam-asam amino yang ditemukan dalam protein memiliki kiralitas yang sama seperti L-gliseraldehida, yang berlawanan dengan yang D- gliseraldehida.

Bagian 6.1 Ringkasan

■  Asam amino yang terjadi pada protein terdiri dari gugus amino dan gugus karboksil terikat pada atom karbon yang sama. Dua ikatan karbon lainnya ini adalah untuk hidrogen dan untuk kelompok rantai sisi, dalam diagram dilambangkan dengan R.

■ Asam-asam amino yang ditemukan dalam protein tidak superimposable pada gambar cermin mereka (kecuali glisin). Gambar-gambar cermin dikenal sebagai L-asam amino yang ditemukan dalam protein; molekul D-asam amino tidak gambar cermin.

6.2 Asam amino: Struktur dan sifat

Klasifikasi asam amino menurut beberapa kriteria. Yang pertama ini adalah sifat polar atau nonpolar dari rantai samping. Yang kedua tergantung pada keberadaan gugus asam atau gugus dasar dalam rantai samping. Kriteria lainnya yang berguna termasuk keberadaan gugus-gugus fungsional lainnya dari yang gugus asam atau gugus dasar dalam sisi rantai dan sifat gugus tersebut.

Seperti disebutkan, rantai samping asam amino yang paling sederhana yakni glisin. Rantai samping glisin adalah atom hidrogen, dan ada dua atom hidrogen yang terikat pada karbon-α. Dalam semua asam amino lainnya, rantai samping lebih besar dan lebih kompleks (Gambar 6.3). Rantai sisi atom karbon yang ditunjuk dengan huruf dari alfabet Yunani, dihitung dari karbon-α. Atom-atom karbon, pada gilirannya, karbon β-, γ-, δ-, dan ε- (lihat lisin pada Gambar 6.3), sebuah atom karbon terminal disebut sebagai karbon ω-, dari nama huruf terakhir dari alfabet Yunani. Asam amino dapat dituliskan singkatan dengan tiga huruf atau satu huruf dari nama mereka, saat ini sebutan dengan satu huruf menjadi jauh lebih umum; Tabel 3.1 berisi daftar singkatan ini.

Tabel. 6.1 Nama dan Singkatan dari Asam Amino Umum

Asam amino	Singkatan		Asam amino	Singkatan
	Tiga Huruf	Satu Huruf		Tiga Huruf	Satu Huruf
Alanine	Ala	A	Leucine	Leu	L
Arginine	Arg	R	Lysine	Lys	K
Asparagine	Asn	N	Methionine	Met	M
Aspartic acid	Asp	D	Phenylalanine	Phe	F
Cysteine	Cys	C	Proline	Pro	P
Glutamic acid	Glu	E	Serine	Ser	S
Glutamine	Gln	Q	Threonine	Thr	T
Glycine	Gly	G	Tryptophan	Trp	W
Histidine	His	H	Tyrosine	Tyr	Y
Isoleucine	Ile	I	Valine	Val	V

Catatan: singkatan satu-huruf dimulai dengan huruf yang sama dengan nama asam amino di mana hal ini memungkinkan. Ketika nama-nama beberapa asam amino mulai dengan huruf yang sama, nama fonetik digunakan, seperti aRginine, asparDic, Fenylalanine, tWyptophan. Di mana dua atau lebih asam amino dimulai dengan huruf yang sama, itu adalah yang terkecil yang satu huruf singkatan sesuai huruf pertama.

Kelompok 1.

Kelompok 2.

Kelompok 3.

Kelompok 4.

Kelompok 5.

Kelompok 6.

Gambar 6.3. Struktur asam amino yang umum ditemukan dalam protein. 20 amino asam yang merupakan blok bangunan protein dapat diklasifikasikan sebagai (a) nonpolar (hidrofobik), (b) kutub, (c) asam, atau (d) dasar. Juga ditampilkan adalah satu huruf dan tiga huruf kode yang digunakan untuk menunjukkan asam amino. Untuk setiap asam amino, model bola-dan-tongkat (kiri) dan model ruang-mengisi (kanan) hanya menampilkan rantai samping.

(Kelompok 1)

Satu kelompok asam amino memiliki rantai samping nonpolar. Kelompok ini terdiri dari glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, triptofan, dan metionin. Dalam beberapa anggota dari kelompok-yaitu alanin, valin, leusin, dan isoleusin masing-masing rantai samping adalah gugus hidrokarbon alifatik. prolin memiliki struktur siklik alifatik, dan nitrogen terikat pada dua atom karbon. Dalam terminologi kimia organik, gugus amino prolin adalah amina sekunder, dan prolin sering disebut asam amino. Sebaliknya, gugus amino dari semua asam amino yang lain yang umum adalah amina primer. Dalam fenilalanin adalah kelompok hidrokarbon aromatik (itu berisi sekelompok siklik mirip dengan sebuah cincin benzen). Di triptofan, rantai samping mengandung cincin indole, yang juga aromatik. Dalam metionin, rantai samping mengandung atom belerang di samping gugus hidrokarbon alifatik. (Lihat Gambar 6.3.)

(Kelompok 2)

Kelompok lain dari asam amino memiliki rantai samping polar yang netral (bermuatan) pada pH netral. Kelompok ini mencakup serin, treonin, tirosin, sistein, glutamin, dan asparagin. Glisin kadang-kadang dimasukkan di sini untuk mempermudah karena tidak memiliki rantai samping nonpolar. Dalam serin dan treonin, gugus polar adalah hidroksil (-OH) terikat pada kelompok hidrokarbon alifatik. Gugus hidroksil dalam tirosin terikat pada sebuah kelompok hidrokarbon aromatik, yang akhirnya kehilangan proton pada pH yang lebih tinggi. (Kelompok hidroksil dalam tirosin adalah fenol, yang merupakan asam yang lebih kuat daripada alifatik alkohol. Akibatnya, rantai samping tirosin dapat kehilangan proton dalam titrasi, sedangkan yang dari serin dan treonin akan membutuhkan pH tinggi, nilai-nilai pKa biasanya tidak terdaftar untuk rantai samping ini) Dalam sistein yang rantai samping polar terdiri dari kelompok tiol (-SH) yang dapat bereaksi dengan lainnya tiol kelompok sistein membentuk jembatan disulfida (-S-S-) dalam protein dalam reaksi oksidasi. Kelompok tiol juga dapat kehilangan proton. Asam amino glutamin dan asparagin memiliki kelompok amida, yang berasal dari gugus karboksil, dalam rantai samping mereka. Ikatan amida tidak mengionisasi di kisaran pH yang biasa ditemui dalam biokimia. Glutamin dan asparagin dapat dianggap turunan dari kelompok 3 asam amino, asam glutamat dan asam aspartat, masing-masing; dua asam amino memiliki gugus karboksil dalam rantai sisi mereka.

(Kelompok 3)

Dua asam amino, asam glutamat dan asam aspartat, memiliki gugus karboksil dalam rantai sisi mereka selain ada satu di semua asam amino. Sebuah gugus karboksil dapat kehilangan proton, membentuk anion karboksilat dalam kasus asam amino glutamat dan aspartat. Karena adanya rantai sisi karboksilat dari masing-masing dua asam amino bermuatan negatif pada pH netral.

 (Kelompok 4)

Tiga asam amino histidin, lisin, dan arginin memiliki rantai dasar samping, dan rantai samping dalam ketiganya bermuatan positif pada/dekat pH netral. Di lisin, kelompok rantai sisi amino dilampirkan ke hidrokarbon ekor alifatik. Dalam arginin, kelompok rantai sisi dasar, kelompok guanidino, lebih kompleks dalam struktur dari gugus amino, tetapi juga terikat pada sebuah ekor hidrokarbon alifatik. Dalam histidin bebas, pKa dari kelompok rantai samping imidazol adalah 6,0, yang tidak jauh dari pH fisiologis. nilai pKa untuk asam amino tergantung pada lingkungan dan dapat berubah signifikan dalam di batas-batas protein. Histidin dapat ditemukan dalam bentuk terprotonasi atau tidak protonasi dalam protein, dan sifat banyak protein tergantung pada apakah individu residu histidin bermuatan atau tidak bermuatan.

Asam Amino yang jarang ditemui

Banyak asam amino lainnya, selain yang tercantum di sini. Mereka terjadi di beberapa protein. Gambar 6.4 menunjukkan beberapa contoh dari banyak kemungkinan jenis protein yang dimaksud. Mereka berasal dari asam amino umum dan diproduksi oleh modifisi kation dari induk asam amino setelah protein yang disintesis oleh organisme dalam proses yang disebut posttranslational modifikasi. Hidroksiprolin dan hidroksilisin berbeda dari asam amino induk , mereka memiliki gugus hidroksil pada rantai samping, mereka hanya ditemukan dalam protein beberapa jaringan ikat, seperti kolagen. Tiroksin berbeda dari tirosin dalam hal ini memiliki suatu yodium yang mengandung ekstra gugus aromatik pada rantai samping, hanya diproduksi di kelenjar tiroid, yang dibentuk oleh posttranslational modifikasi residu tirosin dalam protein tiroglobulin. Tiroksin kemudian dirilis sebagai hormon oleh proteolisis dari tiroglobulin.

Gambar. 6.4 Struktur hidroksiprolin, hidroksilisin, dan tiroksin. Struktur awal asam amino prolin untuk hidroksiprolin, lisin untuk hidroksilisin, dan tirosin untuk tiroksin ditunjukkan untuk perbandingan. Semua asam amino yang ditunjukkan dalam bentuk yang dominan ionik pada pH 7.

6.3 Asam Amino Bisa Bertindak sebagai Asam dan Basa.

Dalam asam amino bebas, gugus karboksil dan gugus amino dari struktur umum bermuatan pada pH netral, bagian karboksilat negatif dan gugus amino positif. Asam amino tanpa kelompok bermuatan di rantai mereka ada dalam larutan netral sebagai zwitterions tanpa muatan keseluruhan. Sebuah zwitterion memiliki muatan positif dan negatif yang sama; dalam larutan, adalah netral. Asam amino netral tidak ada dalam bentuk NH₂-CHR-COOH (yaitu, tanpa kelompok bermuatan).

Ketika asam amino dititrasi, kurva titrasi menunjukkan, reaksi dari setiap gugus fungsional dengan ion hidrogen. Dalam alanin, gugus karboksil dan amino adalah dua kelompok titratable. Pada pH yang sangat rendah, alanin memiliki gugus karboksil terprotonasi (dan sehingga bermuatan) dan gugus amino bermuatan positif yang juga diprotonasi. Dengan kondisi tersebut, alanin keseluruhan memiliki muatan positif 1. Sebagai dasar yang ditambahkan, gugus karboksil kehilangan proton menjadi gugus karboksilat bermuatan negatif (Gambar 3.5a), dan pH larutan meningkat. Alanin sekarang tidak memiliki muatan. pH meningkat lebih jauh dengan penambahan dasar yang lebih, gugus amino terprotonasi (asam lemah) kehilangan proton, dan molekul alanin sekarang memiliki muatan negatif 1. Kurva titrasi alanin adalah menunjukkan asam diprotik (Gambar 6.6).

Bentuk-bentuk ionik dari asam amino, yang ditunjukkan tanpa pertimbangan setiap ionisasi pada rantai samping. Bentuk kationik adalah terbentuk di pH rendah, dan titrasi dari spesies kationik dengan basa menghasilkan zwitterion dan akhirnya bentuk anionik.

Ionisasi histidin (suatu asam amino dengan rantai samping titrarable).

Gambar. 3.5. Ionisasi asam amino.

Gambar. 6.6 Kurva titrasi alanin.

Dalam histidin, rantai samping imidazol juga berkontribusi untuk menjadi kelompok titratable. Pada nilai pH sangat rendah, molekul histidin memiliki muatan positif keseluruhan yakni 2 karena dari imidazol dan kelompok amino memiliki muatan positif. Jika basa ditambahkan dan peningkatan pH, gugus karboksil kehilangan proton menjadi karboksilat seperti sebelumnya, dan histidin sekarang memiliki muatan positif 1 (Gambar 6.5b). Jika basa masih ditambahkan hingga berlebih, muatan gugus imidazol kehilangan proton nya, dan ini adalah titik di mana histidin tidak memiliki muatan total. Pada nilai pH lebih tinggi, gugus amino kehilangan proton, sebagaimana halnya dengan alanin, dan molekul histidin sekarang memiliki muatan negatif 1. Kurva titrasi dari histidin menyerupai asam triprotik (Gambar 6.7).

Gambar. 6.7.  Kurva titrasi histidin. pH isoelektrik (pi) adalah nilai di mana muatan positif dan negatif adalah sama. Molekul tidak memiliki muatan total.

Kelompok titratable dari masing-masing asam amino memiliki nilai pKa karakteristik. nilai PKa gugus α-karboksil cukup rendah, sekitar 2. Nilai pKa dari gugus amino jauh lebih tinggi, dengan nilai antara 9 sampai 10,5. Nilai-nilai pKa kelompok rantai sisi termasuk rantai sisi gugus karboksil dan amino, tergantung pada sifat gugus kimia. Tabel. 6.2 berisi daftar nilai-nilai pKa kelompok titratable dari asam amino. Klasifikasi dari asam amino sebagai asam atau basa tergantung pada pKa dari rantai sisi serta sifat kimia dari kelompok. Histidin, lisin, dan arginin dianggap asam amino basa karena masing-masing rantai samping mereka memiliki sebuah nitrogen yang berisi kelompok yang dapat dalam bentuk terprotonasi atau deprotonasi.

Tabel 3.2. pKa Nilai dari Asam Amino Umum

Asam	α-COOH	α-NH3	RH atau RH+	Asam	α-COOH	α-NH3	RH atau RH+
Gly	2.34	60		Asn	2.02	8.80
Ala	2.34	69		Gln	2.17	9.13
Val	2.32	62		Pro	1.99	10.6
Leu	2.36	9.68		Asp	2.09	9.82	3.86*
Ile	2.36	9.68		Glu	2.19	9.67	4.25*
Ser	2.21	9.15		His	1.82	9.17	6.0*
Thr	2.63	10.43		Cys	1.71	10.78	8.33*
Met	2.28	9.21		Tyr	2.20	9.11	10.07
Phe	1.83	9.13		Lys	2.18	8.95	10.53
Trp	2.38	9.39		Arg	2.17	9.04	12.48

* Untuk asam-asam amino, ionisasi gugus R terjadi sebelum Ionisasi α-NH3⁺.

Namun, histidin memiliki pKa dalam rentang asam. Asam aspartat dan asam glutamat dianggap bersifat asam karena masing-masing memiliki sisi rantai asam karboksilat dengan nilai pKa rendah. Kelompok-kelompok ini masih dapat dititrasi setelah asam amino dimasukkan ke sebuah peptida atau protein, tetapi pKa dari kelompok titratable pada rantai samping tidak tentu sama dalam protein seperti dalam asam amino bebas. Bahkan, itu bisa jadi sangat berbeda. Misalnya, pKa dari 9 telah dilaporkan untuk rantai samping aspartat di protein thioredoxin.

Fakta bahwa asam amino, peptida dan protein memiliki nilai pKa yang berbeda menimbulkan kemungkinan bahwa mereka dapat memiliki muatan yang berbeda pada pH tertentu. Alanin dan histidin, misalnya, keduanya memiliki muatan total dari -1 pada pH tinggi, di atas 10; satu-satunya kelompok yang bermuatan adalah anion karboksilat. Pada pH yang lebih rendah, sekitar 5, alanin adalah zwitterion tanpa muatan total, tetapi histidin memiliki muatan total 1 pada pH ini karena kelompok imidazol diprotonasi. Keadaan ini berguna dalam elektroforesis (metode umum untuk molekul yang dipisahkan dengan bidang listrik). Metode ini sangat berguna dalam menentukan sifat penting protein dan asam nukleat. pH di mana molekul memiliki tanpa muatan total disebut pH isoelektrik, atau titik isoelektrik (diberi simbol pI). Pada pH isoelektrik nya, molekul tidak akan bermigrasi dalam medan listrik. Properti ini dapat dimanfaatkan dalam metode pemisahan. pI dari asam amino dapat dihitung dengan persamaan berikut:

Sebagian besar asam amino hanya memiliki dua nilai pKa, sehingga persamaan ini mudah digunakan untuk menghitung pI. Untuk asam amino asam dan basa, bagaimanapun, kita harus yakin untuk nilai rata-rata pKa yang benar. pKa1 adalah untuk yang memiliki gugus fungsional dipisahkan pada titik isoelektrik nya. Jika dua kelompok yang dipisahkan pada pH isoelektrik, pKa1 adalah pKa lebih tinggi dari pKa keduanya. Oleh karena itu, pKa2 adalah untuk grup yang tidak terpisahkan pada pH isoelektrik. Jika ada dua kelompok yang tidak terpisahkan, digunakan yang satu dengan pKa lebih rendah.

6.4. Ikatan Peptida

Asam amino individu dapat dihubungkan dengan membentuk ikatan kovalen. Ikatan tersebut dibentuk antara gugus-karboksil asam amino satu dan gugus α-amino yang berikutnya. Air dihilangkan dalam proses ini, dan residu asam amino tetap terkait setelah air dihilangkan (Gambar 6.8). Sebuah ikatan terbentuk dengan cara ini disebut ikatan peptida. Peptida adalah senyawa yang terbentuk dengan menghubungkan sejumlah kecil asam amino, mulai dari dua sampai beberapa lusin asam amino. Dalam protein, asam amino banyak (biasanya lebih dari seratus) dihubungkan oleh ikatan peptida membentuk rantai polipeptida (Gambar 6.9). Nama lain untuk senyawa yang terbentuk oleh reaksi antara gugus amino dan gugus karboksil adalah suatu amida.

Gambar. 6.8. Pembentukan ikatan peptida.

Gambar. 6.9. Sebuah peptida kecil menunjukkan arah dari rantai peptida (N-terminal untuk C-terminal).

Ikatan karbon-nitrogen terbentuk ketika dua asam amino yang terkait dalam ikatan peptida biasanya ditulis sebagai ikatan tunggal, dengan satu pasang elektron dibagi antara dua atom. Dengan pergeseran sederhana dalam posisi sepasang elektron, sangat mungkin untuk menulis ikatan ini sebagai ikatan ganda. Hal ini merupakan pergeseran elektron terkenal dalam kimia organik dan menghasilkan resonansi struktur, struktur yang berbeda satu sama lain hanya dalam posisi elektron. Posisi ikatan ganda dan tunggal dalam satu resonansi struktur yang berbeda dari posisi mereka di lain struktur resonansi senyawa yang sama. Tidak ada struktur resonansi tunggal sebenarnya merupakan ikatan di kompleks itu, melainkan semua struktur resonansi berkontribusi pada situasi ikatan.

Ikatan peptida dapat ditulis sebagai resonansi hibrida dari dua struktur (Gambar 6.10), satu dengan ikatan tunggal antara karbon dan nitrogen dan yang lainnya dengan ikatan rangkap antara karbon dan nitrogen. Ikatan peptida memiliki karakter ikatan ganda parsial. Akibatnya, kelompok peptida yang membentuk hubungan antara dua asam amino berbentuk planar. Ikatan peptida juga lebih kuat dari ikatan tunggal biasa karena stabilisasi resonansi.

Gambar. 6.10. Resonansi Struktur ikatan peptida mengarah pada sebuah planar.

Fitur struktural memiliki implikasi penting untuk konformasi tiga dimensi peptida dan protein. Ada rotasi bebas di sekitar ikatan antara karbon-dari residu asam amino dan diberikan nitrogen amino dan karbonil karbon residu itu, tetapi tidak ada rotasi signifikan sekitar ikatan peptida. Ini merupakan kendala stereokimia yang memainkan peran penting dalam menentukan bagaimana rantai induk protein dapat melipat.

Ringkasan Bagian 6.4

■ Ketika gugus karboksil satu asam amino bereaksi dengan gugus amino lain untuk membentuk ikatan amida dan menghilangkan air, ikatan peptida terbentuk. Dalam protein, lebih dari seratus asam amino bergabung untuk membentuk rantai polipeptida.

■ Kelompok peptida adalah planar sebagai hasil dari stabilisasi resonansi. Fitur stereokimia ini menentukan sejumlah fitur dari tiga dimensi struktur protein.

6.5. Peptida Kecil dengan Aktivitas Fisiologis

Kombinasi ikatan kovalen secara sederhana asam amino adalah dipeptida, di mana dua residu asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Contoh dari dipeptida alami adalah carnosine, yang ditemukan dalam jaringan otot. Senyawa ini, yang memiliki nama alternatif β-Alanyl-Lhistidine, memiliki fitur struktural yang menarik. N-terminal residu asam amino b-alanine secara struktural berbeda dari α-asam amino yang telah kita lihat sampai sekarang. Sesuai namanya, kelompok amino terikat pada ketiga atau β-karbon alanine (Gambar 6.11).

Gambar. 6.11 Struktur carnosine dan asam amino komponen β-alanin.

Glutathione adalah tripeptide yang sering dijumpai, memiliki peran fisiologis cukup penting karena merupakan pengambil untuk mengoksidasi agen. Oksidasi adalah hilangnya elektron, sebuah agen oksidasi menyebabkan zat lain kehilangan elektron. (Diperkirakan bahwa beberapa oksidator berbahaya bagi organisme dan berperan dalam perkembangan kanker). Dalam segi komposisi asam amino dan keteraturan ikatan, adalah γ-glutamil-L-cysteinylglycine (Gambar 3.12a). Abjad γ (gamma) adalah huruf alfabet ketiga di Yunani, dalam notasi ini, mengacu pada atom karbon ketiga dalam molekul, penghitungan ke-satu dari yang terikat pada gugus amino. Sekali lagi, N-terminal asam amino diberi angka pertama. Dalam hal ini, kelompok γ-karboksil (rantai sisi gugus karboksil) dari asam glutamat yang terlibat dalam ikatan peptida, kelompok amino sistein ini terikat untuk itu. Pada akhirnya gugus karboksil dari sistein terikat dengan kelompok amino dari glisin. Gugus karboksil dari glisin membentuk ujung dari molekul atau akhir C-terminal. Molekul glutathione yang ditunjukkan pada Gambar 3.12a adalah bentuk tereduksi. Pembentukan bentuk oksidator dengan mereaksikan dengan mereka. Bentuk teroksidasi glutathione adalah dihasilkan dari dua molekul peptida tereduksi dengan membentuk sebuah ikatan disulfida antara gugus-SH dari dua residu sistein (Gambar 3.12b). Struktur penuh glutatisasi teroksidasi ditunjukkan pada Gambar 3.12c. Dua pentapeptida ditemukan di otak dikenal sebagai enkephalins, secara alami terjadi analgesik (penghilang nyeri). Untuk molekul dengan ukuran seperti ini maka penggunaan singkatan untuk asam amino lebih mudah daripada rumus struktur. Notasi yang sama digunakan untuk sekuens asam amino, dengan N-terminal asam amino terdaftar pertama dan C-terminal terdaftar terakhir. Kedua peptida tersebut, leusin enkephalin dan metionin enkephalin, hanya berbeda di C-terminal asam amino mereka.

Gambar. 6.12. Oksidasi dan reduksi glutatisasi. (a) Struktur glutatisasi tereduksi. (b) representasi skematik reaksi oksidasi-reduksi. (c) Struktur teroksidasi glutathione.

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu (singkatan tiga huruf)

Y-G-G-F-L (satu huruf singkatan)

Leusin enkephalin

Tyr-Gly-Gly-Phe-Met

Y-G-G-F-M

Metionin enkephalin

Diperkirakan bahwa rantai samping aromatik tirosin dan fenilalanin dalam peptida memainkan peran dalam kegiatan mereka. Hal ini juga ada kesamaan antara struktur tiga dimensi dari opiat, seperti morfin, dan human-enkephalins. Sebagai hasil dari kesamaan struktural, opiat berikatan dengan reseptor di otak dimaksudkan untuk enkephalins dan menghasilkan aktivitas fisiologis mereka.

Beberapa peptida penting memiliki struktur siklik. Dua contoh terkenal dengan fitur struktural umum adalah oksitosin dan vasopresin (Gambar 6.13). Dalam setiap oksitosin dan vasopresin ada ikatan -S-S- mirip dengan yang di bentuk glutathione teroksidasi. Ikatan disulfida berperan membentuk struktur siklik. Setiap peptida ini berisi sembilan residu asam amino, masing-masing memiliki kelompok amida (Bukan gugus karboksil bebas) pada akhir C-terminal, dan masing-masing memiliki sebuah ikatan disulfida antara residu sistein pada posisi 1 dan 6. Perbedaan antara kedua peptida adalah oksitosin memiliki residu isoleusin pada posisi 3 dan residu leusin pada posisi 8, dan vasopresin memiliki residu fenilalanin pada posisi 3 dan residu arginin pada posisi 8. Kedua peptida memiliki kepentingan fisiologis yang cukup besar sebagai hormon.

Gambar. 6.13 Struktur oksitosin dan vasopresin.

Dalam beberapa peptida lain, struktur siklik dibentuk oleh ikatan peptida itu sendiri. Contoh dua siklik decapeptida (peptida mengandung 10 residu asam amino) diproduksi oleh bakteri Bacillus brevis. Kedua peptida ini yakni gramicidin S dan tyrocidine A bersifat antibiotik, dan keduanya mengandung D-asam amino serta asam L-amino (Gambar 6.14). Selain itu, keduanya mengandung asam amino ornithine (Orn), yang tidak terjadi dalam protein, tetapi tidak memainkan peran sebagai perantara metabolisme dalam beberapa jalur umum.

Gambar. 6.14 Struktur ornithine, gramicidin S, dan tyrocidine A.

Referensi/diambil dari :

Mary K. Campbell dan Shawn O. Farrell,(2009),BIOCHEMISTRY 6th EDITION, Thomson Brooks/Cole, a part of The Thomson Corporation.